WWW.KONFERENCIYA.SELUK.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА - Конференции, лекции

 

Лекция 6. Азотсодержащие вещества

Вопросы:

1. Классификация и характеристика азотсодержащих веществ.

2. Аминокислоты, их строение и свойства. Пептиды.

3. Белки, их строение, классификация, свойства.

4. Содержание белков в пищевых продуктах.

5. Характеристика белков различного пищевого сырья.

6. Изменения белков при производстве пищевых продуктов.

7. Изменения белков при хранении пищевых продуктов.

8. Белок как сырье для производства новых форм пищи.

9. Методы определения белков в пищевых продуктах.

1. Классификация и характеристика азотсодержащих веществ Азотсодержащие соединения составляют значительную часть сухого вещества пищевых продуктов. К ним относятся белки и небелковые азотсодержащие вещества: аминокислоты, пептиды, амиды кислот, нуклеиновые кислоты, аммиачные соединения, нитраты, нитриты, пуриновые азотистые основания, алкалоиды и многие другие.

Из азотсодержащих соединений наиболее важное значение для питания человека имеют белки.

Многие из небелковых азотсодержащих веществ являются промежуточными или конечными продуктами белкового обмена растительных и животных организмов. Небелковые азотсодержащие вещества участвуют в образовании специфического вкуса и аромата продуктов. Некоторые из них стимулируют деятельность пищеварительных желез.

Из общего содержания азотсодержащих веществ на долю небелковых соединений приходится 6,8 - 10,0 % в мясе животных, 8-38 % - в рыбе, 1,7-30 % - в плодах и овощах.

Аминокислоты являются основными структурными компонентами молекул белка и в свободном виде появляются в пищевых продуктах в основном в процессе распада белка. Свободные аминокислоты находятся в растительных и животных тканях в малых количествах. При хранении продуктов их количество увеличивается.

Амиды кислот являются производными жирных кислот с общей формулой RСН2СОNН2. Они распространены в растительных и животных продуктах как естественная составная часть. К ним относятся аспарагин, глютамин, мочевина и др.

Аммиачные соединения встречаются в пищевых продуктах в малых количествах в виде аммиака и его производных, частности аминов.

Значительное содержание аммиака и аминов указывает на гнилостное разложение белков пищевых продуктов. К производным аммиака относятся метиламины СН3NН2, диметиламины (СН3)2NН, и триметиламины (СН3)3N которые обладают специфическим запахом. При гниении белков мяса и рыбы образуются ядовитые для человека амины - кадаверин, путресцин, гистамин.

Нитраты, т.е. соли азотной кислоты, в качестве естественного соединения пищевых продуктов, встречаются в незначительных количествах, но в некоторых продуктах количество нитратов оказывается существенным. В настоящее время установлены предельно допустимые концентрации (ПДК) нитратов в различных видах овощей и плодов.

В организме человека под влиянием кишечной микрофлоры происходит восстановление нитратов в нитриты, которые всасываются в кровь и блокируют центры дыхания Предельно допустимая доза нитратов для человека не должна превышать 5 мг на 1 кг массы тела.

Нитриты, в частности, NaNO2 добавляют в мясо в качестве консервирующего средства при производстве колбасных изделий, мясных копченостей, солонины, для сохранения розово-красной окраски готовых продуктов. Нитриты обладают более высокой токсичностью, чем нитраты, в желудке человека из них идет образование нитрозаминов – сильнейших из известных в настоящее время химических канцерогенов Предельно допустимая суточная доза для них составляет 0,4 мг на 1 кг массы тела человека. Санитарным законодательством установлена предельно допустимая норма содержания нитритов в мясопродуктах.

Алкалоиды - группа физиологически активных азотсодержащих соединений, которые обладают основными свойствами, имеют гетероциклическое строение. Многие из них в больших дозах являются сильнодействующими ядами.

К алкалоидам относятся никотин С10Н14N2, кофеин С8Н10N4О2 и теобромин С7Н8N4О2. Смертельная доза никотина для человека - 0,01-0,04 г.

Острый жгучий вкус продуктам придают алкалоиды - пиперин С 17Н19О3N и пипероватин С16Н21О2N (в горьком перце) и др.

Пуриновые азотистые основания - аденин С5Н5N5, гуанин С5Н5N5О, ксантин, С5Н5N4О2, гипоксантин С5Н4N4О - возникают при гидролизе нуклеиновых кислот, содержатся в мышцах животных и рыб, чае, дрожжах, тканях мозга. Это биологически активные вещества.

2. Аминокислоты, их строение и свойства. Пептиды Белки состоят из аминокислот. В состав белков входит около аминокислот и иногда еще два амида - аспарагин (амид аспарагиновой кислоты) и глутамин (амид глутаминовой кислоты). Помимо аминокислот, которые образуют белки, известно еще 150 других аминокислот, но они не входят в состав ни одного из известных белков.

Глицин Gly G Glycine Гли Аланин Ala A Alanine Ала Валин Val V Valine Вал Изолейцин Ile I Isoleucine Иле Лейцин Leu L Leucine Лей Пролин Pro P Proline Про Серин Ser S Serine Сер Треонин Thr T Threonine Тре Цистеин Cys C Cysteine Цис Аспарагиновая кислота Asp D asparDic acid Асп Глутаминовая кислота Glu E gluEtamic acid Глу В своем большинстве аминокислоты хорошо растворяются в воде.

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в которых один из водородов углеродной цепи замещен на группу NH2. У большинства природных аминокислот аминогруппа находится в a-положении по отношению к карбоксилу:



R-CH-COOH Классификацию аминокислот можно представить в следующем виде:

ациклические аминокислоты (жирного ряда), которые делятся зависимости от количества функциональных группировок на моноаминомонокарбоновые, диаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминодикарбоновые; циклические аминокислоты (ароматического ряда), которые делят на гомоциклические и гетероциклические. Большинство аминокислот относится к группе ациклических, молекулы которых не имеют кольцевых структур.

Аминокислоты относятся к амфотерным электролитам, т.е. они обладают свойствами кислот и оснований. Благодаря наличию карбоксильных групп они способны проявлять кислотные свойства. В то же время в них имеются аминогруппы, способные присоединять ионы водорода, превращаясь в группы замещенного аммония. Поэтому аминокислоты могут проявлять основные свойства.

Кислотная и основная группа внутри молекул аминокислот взаимодействуют друг с другом: ион водорода, образуемый карбоксильной группой, присоединяется к азоту аминокислоты, например, В результате в одной части молекул аминокислоты образуется аммониевая группа с положительным зарядом (катион), в другой остаток карбоксильной группы с отрицательным зарядом (анион).

Благодаря этому молекулы аминокислот представляют собой биполярные ионы, а так как противоположные и равные по величине заряды таких ионов нейтрализуют друг друга, аминокислоты являются внутренними солями. Поэтому, например, водные растворы одноосновных аминокислот нейтральны.

Характер диссоциации аминокислот зависит от условий среды. В щелочной среде при избытке гидроксильных ионов (рН больше 7) биполярные ионы переходят в анионы:

В кислой среде при избытке ионов водорода (рН меньше 7) биполярные ионы аминокислот превращаются в их аммониевые катионы:

Следовательно, аминокислоты являются одновременно и кислотами, и основаниями. Поэтому в зависимости от состава раствора аминокислоты способны образовывать различные соли, реагируя как с кислотами, так и с основаниями.

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот обладают кислой реакцией, так как у них на одну основную группу приходится две кислотные. Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водных растворах обладают щелочной реакцией.

Карбоксильная группа аминокислот может реагировать со спиртами, образуя при этом сложные эфиры. Почти все аминокислоты реагируют с нингидрином. Реакция с нингидрином широко применяется для идентификации и количественного определения свободных аминокислот.

Аминокислоты могут вступать в реакцию с соединениями, содержащими карбонильную группу —С=О, например с различными альдегидами и редуцирующими сахарами.

С азотистой кислотой реагируют аминогруппы аминокислот, при этом выделяется азот. Эта реакция служит также для количественного определения аминокислот.

Из 20 встречающихся в белках аминокислот восемь (триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин) не могут синтезироваться в организме человека и поэтому являются незаменимыми. Для детского организма необходима еще девятая аминокислота - гистидин. Аминокислоты которые могут образовываться в организме человека из других аминокислот, поступающих с пищей, называют заменимыми.

Продукт соединения аминокислот называют пептидом. Если от двух молекул a-аминокислоты отнять одну молекулу воды, то образуются ангидриды, которые называются дипептидами. Они характеризуются наличием пептидной связи –NH–C–.

CH2-COOH + CH-COOH —— CH2-CO-NH-CH-COOH Дипептид обладает способностью взаимодействовать с новой молекулой аминокислоты с образованием нового ангидрида трипептида. Таким же образом может быть получены тетра-, пентапептиды и др. Продукты соединения многих аминокислот называют полипептидами. Белок можно рассматривать как высокомолекулярный полипептид.

3. Белки, их строение, классификация, свойства Белки представляют собой азотосодержащие высокополимерные высокомолекулярные соединения коллоидной природы, обладающие большой лабильностью. В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: жидком (молоко, кровь), полужидком (яичный белок) и твердом (волосы, шерсть, кожа).

От углеводов, жиров белки отличаются тем, что их молекуле кроме О, С, Н всегда содержится N, часто S, реже P, Fe, Cu, I, Mn, Ca и др. элементы. В молекуле белка содержится С - 50,6-54,5 %, О 2 N -15,0-17,6 %, Н - 6,5-7,3 %, S- 0,5-2,5 %.

Содержание азота в белке являются наиболее характерным и в большинстве случаев составляет в среднем 16 %. Молекулярный вес белков колеблется от 6000 до 1000 000 и выше.

Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. Такая связь образуется за счет выделения молекулы воды от аминогруппы одной аминокислоты и карбонильной группы другой аминокислоты.

Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.

Первичная структура - это состав и последовательность соединения аминокислот в молекуле белка. Первичная структура строго специфична для каждого белка.

Первичные структурные элементы в молекуле белка часто имеют форму изогнутой спирали или образуют складки. Чаще всего распространена альфа-спираль, в которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ свертывания полипептидной цепи характеризует вторичную структуру. Вторичная структура образуется за счет замыкания водородных связей между пептидными группами.





Третичная структура характеризует пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков в полипептидной цепочке. В поддержании третичной структуры белков принимают участие различные типы связей: ковалентные, ионные или солевые, водородные и гидрофобное взаимодействие. Третичная структура имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть от шарообразной до нитевидной. Только после приобретения белком нативной третичной структуры он приобретает свою специфическую функциональную активность.

Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, связанных нековалентно и функционирующих как единое целое Такие комплексы называют четвертичной структурой белка. Белки, имеющие четвертичную структуру, вследствие непрочности связей (водородные, ионные) способны диссоциировать на исходные частицы с третичной структурой.

1. Первичная структура определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура – А А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О.

Одна из моделей вторичной структуры - спираль.

Б) Другая модель - форма ("складчатый лист"), в которой преобладают межцепные Б (межмолекулярные) Нсвязи.

3. Третичная структура форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей Белки, состоящие из остатков аминокислот, содержат определенное количество аминных и карбоксильных групп, поэтому подобно аминокислотам они также являются амфотерными электролитами, т. е.

могут диссоциировать в воде как кислоты, и как основания. В щелочной среде белок будет диссоциировать как кислота, а в кислой - как щелочь.

При определенном значении рН раствора в белке диссоциирует одинаковое число карбоксильных и аминогрупп, так что число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым. Это состояние белка называется изоэлектрическим, а значение рН раствора, при котором оно достигается изоэлектрической точкой (ИЭТ). Поскольку в ИЭТ молекула белка не несет суммарного заряда и между соседними молекулами отсутствует электростатическое отталкивание, белки легко осаждаются из растворов при рН, равном их ИЭТ. ИЭТ белка различна для разных белков Под действием крепких кислот или щелочей, а также под влиянием ферментов белки подвергаются гидролизу и распадаются на более простые соединения, образуя смесь а-аминокислот. В качестве промежуточных продуктов гидролиза белка последовательно, в небольших количествах появляются полипептиды.

Классификация белков основана на их физико-химических и химических особенностях. Белковые вещества подразделяются на простые белки, или протеины, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, и сложные белки - протеиды, состоящие из простых белков и соединений небелковой группы (глюкоза, фосфорная кислота и др.), называемой простатической.

Протеины, к которым относятся важнейшие белковые вещества продуктов, подразделяются в зависимости от характера растворимости в различных растворителях на следующие группы:

1. Альбумины растворимы в воде, при кипячении свертываются, а при действии на их растворов сернокислого аммония высаливаются (осаждаются). Содержат много серы - до 2,25 %. Альбуминов много в яичном белке - овальбумин, молоке - лактоальбумин, гречихе, бобовых, крови.

2. Глобулины нерастворимы в чистой воде, но растворимы в 5- % растворах нейтральных солей (NaCl, K2SO4), при более высокой концентрации солей они высаливаются. Они находятся в молоке лактоглобулин, крови - фибриноген, мясе - миозиноген, яйцах – яичный глобулин, горохе, бобовых, сое, злаках.

3. Проламины незначительно растворяются в воде, но хорошо растворяются в 60-80 % спирте, Проламины встречаются только в семенах растений, в пшенице и ржи - глиадин, кукурузе - зеин, в ячмене, овсе.

4. Глютелины - белки растительного происхождения, содержатся в злаковых и зеленых частях растений. Нерастворимы в воде, нейтральных солях, спирте, растворимы в слабых (0,2 %) растворах щелочей. Типичными представителями являются глютенин - в пшенице и ржи, глютелин - в кукурузе.

5. Протамины и гистоны - растворимы в воде, имеют щелочную реакцию, не содержат серы. Протамины отличаются небольшим молекулярным весом. Протаминов много в икре и молоках рыбы, гистоны содержатся в продуктах животного происхождения, в белках мяса (глобин).

6. Протеноиды- нерастворимы в воде, слабых кислотах и щелочах, не гидролизуются пищеварительными ферментами. Встречаются только в тканях животных. К ним относятся коллаген - белок соединительной ткани, кожи, хрящей, эластин - белок сухожилий и соединительной ткани, оссеин - белок костной ткани, кератин - белок волос, шерсти. Протеноиды растворяются только при энергичной обработке кислотами и щелочами.

Сложные белки протеиды в зависимости от химической природы небелковой группы подразделяются на следующие виды:

1. Фосфопротеиды- белки в которых аминокислоты соединены с фосфорной кислотой. К ним относятся вителлин яичного желтка, казеин творога, казеиноген молока.

2. Гликопротеиды- белки состоящие из аминокислот и сахаров или их производных. Основные представители - муцины и мукоиды находятся в слизистых выделениях животных, хрящах, костях, в составе пищеварительных соков.

3. Липопротеиды- соединение белка с жирами и липоидами (фосфоглицериды, холестерин). Липопротеиды широко распространены в природе, растворимы в воде и не растворимы в эфире, бензоле, хлороформе, находятся в яичном желтке, плазме животных клеток, нервной ткани.

4. Хромопротеиды- белки, которые включают окрашенные простетические группы, содержащие медь, железо, магний. Это гемоглобин крови (Fе), миоглобин мышц (Fе), хлорофилл (Мg).

5. Нуклепротеиды- соединения белков с нуклеиновыми кислотами, входят в состав любой клетки, выполняют функцию передачи наследственных свойств. структуре и функциям нуклеиновые кислоты подразделяются на РНК и ДНК 4. Содержание белков в пищевых продуктах Содержание белков в пищевых продуктах колеблется в широких пределах. Более богаты белками продукты животного происхождения, а также бобовые, зерновые культуры. Плоды, ягоды и большинство овощей содержат мало белков (таблица 2).

Таблица Пищевая ценность белков обусловлена качественным и количественным составом входящим в них аминокислот. Более ценными являются белки животного происхождения, белки злаковых и бобовых культур по аминокислотному составу также весьма ценные. В рационе питания наряду с животными должны быть и растительные белки, так как в них содержатся некоторые необходимые организму человека компоненты.

Все белки пищевых продуктов условно делят на полноценные и неполноценные.

Полноценными называют белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты. Примером полноценных белков могут служить казеин молока и яичный альбумин.

Неполноценными называют белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот. Примером неполноценного белка является зеин кукурузы, который не содержит лизина и содержит мало триптофана, а также белок яичного желтка, в котором отсутствуют аминокислоты тирозин и триптофан.

Усвояемость разных белков неодинакова. Если усвояемость белков молока принять за 100 %, то усвояемость белков мяса составит 90, картофеля - 80, пшеницы - 50, белков некоторых овощей - более %. Растительные белки усваиваются хуже, чем животные.

Суточная потребность человека в белках обусловлена многими факторами - возрастом, полом, характером трудовой деятельности, климатическими условиями жизни. Более 50 % белков в рационе питания человека должны составлять белки животного происхождения.

В настоящее время принято определять биологическую ценность белков не в абсолютных, а в относительных величинах (в %) методом аминокислотного скора. Этот метод состоит в сравнении процентного содержания аминокислот в изучаемом белке и в таком же количестве условного идеального белка, т.е. белка, полностью удовлетворяющего потребности организма. Все аминокислоты, скор которых составляет менее 100 %, называются лимитирующими, а аминокислота с наименьшим скором считается главной лимитирующей аминокислотой. Эталонными идеальными белками принято считать белки женского молока, куриных и гусиных яиц, коровьего молока и условную аминокислотную шкалу ФАО/ВОЗ.

В соответствии с отклонениями от «идеального» белка по аминокислотному составу белки различных продуктов будут иметь и различную биологическую ценность.

5. Характеристика белков различного пищевого сырья Белки пшеницы. Белки пшеницы составляют более половины потребляемого нами белка.

Две фракции белков пшеницы - глиадин и глютенин представлены примерно в одинаковом количестве. При набухании они формируют клейковину - гидратированный белковый комплекс, количество и качество которого играет решающую роль в определении хлебопекарных достоинств пшеницы.

Глиадин (проламин пшеницы) представляет собой гетерогенную систему, состоящую из большого количества индивидуальных белков с молекулярной массой от 30000 до 70000. Глютенин пшеницы представляет собой полимерное образование огромной молекулярной массы (2х106 - 3х106), состоящее из многих соединенных между собой компонентов со сравнительно небольшой молекулярной массой.

Различия между сортами пшеницы по технологическим достоинствам прежде всего связаны с количественным соотношением в зерне разных групп белков. Слабая клейковина характеризуется высоким отношением глиадин/глютенин. У упруго-эластичной клейковины это отношение низкое. Низкомолекулярные белки понижают водоудерживающую способность, ослабляют силу теста, повышают его растяжимость.

Высокомолекулярные белки повышают водоудерживающую способность и силу теста, удлиняют время замеса. Высокомолекулярные глиадины формируют хорошие эластичные свойства клейковины.

Белки бобовых культур. Семена бобовых отличаются хорошим аминокислотным составом. До 80 % белков бобовых приходится на фракции альбуминов и глобулинов. Самой ценной культурой семейства бобовых является соя, в семенах которой содержится до 40 % белка.

Питательная ценность белков сои, не прошедшей термической обработки, очень низкая. Это связано с высоким содержанием в бобах сои ингибиторов протеаз разного типа.

Белки масличных культур. В семенах масличных культур белки составляют существенную долю сухой массы. Среднее содержание белковых веществ в семенах отдельных масличных культур изменяется от 16 до 28% Белки семян масличных культур представляют собой смесь близких по своим свойствам белков, большая часть белковых веществ масличных культур относится к глобулиновой фракции (80-97 %). В белках ядер семян подсолнечника обнаружены значительные количества незаменимых аминокислот.

Белки картофеля. Среднее содержание белка в клубнях картофеля обычно составляет около 2 %. С картофелем удовлетворяется примерно 6-8 % общей потребности человека в белках. Белки картофеля имеют высокую биологическую ценность, белок картофеля туберин является полноценным белком. Все белки картофеля могут быть разделены на водорастворимые - альбумины, примерное соотношение которых 7:3.

Белки мяса. Мясные продукты - являются одним из основных источников полноценного белка. Содержание белка в них колеблется в пределах 11–21 %. Белки мышечной ткани хорошо сбалансированы по аминокислотному составу, в них нет недостатка незаменимых аминокислот.

Белки мышечной ткани представлены:

- миозином, который составляет 40 % всех белков мышечной ткани и является фибриллярным белком;

- актином, на долю которого белка приходится 15 % всех белков мышечной ткани и который существует в двух формах: в виде глобулярного актина (G-актин) и фибриллярного актина (F-актин);

- миоглобином, который является водорастворимым белком, хромопротеидом, простетической группой которого является гем.

Содержание миоглобина в мышечных клетках около 1 % от суммы всех белков ткани. Его функция состоит в передаче кислорода, доставляемого гемоглобином.

Главными белками соединительной ткани являются коллаген и эластин, фибриллярные неполноценные белки. Из коллагена формируются волокна, составляющие основу соединительной ткани.

Характерным отличительным признаком коллагена является высокое содержание глицина - 35%, аланина - 11 %, пролина и оксипролина, на долю которых в сумме приходится 21 %. Коллагеновые волокна очень прочные, при частичном гидролизе коллаген превращается в желатин.

Эластин богат глицином и аланином, также содержит большое количество остатков лизина и мало пролина. Он существует в виде сети поперечно-связанных полипептидных цепей, благодаря чему обладает большой упругостью.

Качество мяса в значительной степени зависит от содержания в нем соединительной ткани. Чем больше соединительной ткани, тем биологическая и пищевая ценность мяса ниже.

Белки молока. Коровье молоко содержит в среднем 2,8-3,8 % белка, в состав которого входит около 20 белковых компонентов.

Казеин - основной белок молока (2,7 %) является фосфопротеидом.

Казеин присутствует в молоке в виде своего предшественника казеиногена, содержит полный набор незаменимых аминокислот, Под действием протеолитических ферментов желудка в присутствии ионов кальция казеиноген превращается в казеин, который выпадает в осадок (ферментативное створаживание молока).

6.Изменения белков при производстве пищевых продуктов Белки являются наименее устойчивой составной частью пищевых продуктов. Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физико-химическим изменениям, от глубины которых зависит структура и качество готового продукта.

Наиболее значительные изменения белков связаны с их гидратацией, дегидратацией, денатурацией и деструкцией.

Гидратация белков. Большинство белков относятся к гидрофильным соединениям, способным вступать во взаимодействие с водой, поступающей из окружающей среды, которая при этом связывается белками. Такое взаимодействие называют гидратацией. При гидратации вокруг каждой молекулы белка образуются водные оболочки, состоящие из молекул воды, ориентированных в пространстве определенным образом.

Молекулы нативного белка содержат на своей поверхности полярные группы, молекулы воды также обладают полярностью. При контакте белка с водой ее диполи адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной.

Адсорбирование воды поляризованными свободными полярными группами называется ионной адсорбцией. Связанные полярные группы не диссоциируют в растворе, а присоединяют молекулы воды за счет молекулярной адсорбции.

Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением рН среды и степени диссоциации молекулы белка. В ИЭТ белка, когда заряд белковой молекулы близок к 0, способность связывать воду минимальная. Сдвиг рН среды в ту или иную сторону от ИЭТ приводит к усилению диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. В технологических процессах эти свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.

В белковых растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы, в концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит их дополнительная гидратация до известных пределов.

При добавлении веществ, разрушающих водные оболочки, белки выпадают в осадок. К таким веществам относят спирт, ацетон, нейтральные соли щелочных металлов, растворы сернокислого аммония и многие другие.

Гидрофильные белки при определенных условиях, задерживая большое количество воды, набухают и образуют коллоидные системы - гели. В гелях растворитель и белок образуют одну внешне гомогенную систему, подобную студню. В геле вода окружает частицы коллоидов и находится в капиллярных пространствах между ними, будучи прочно связанной.

Явление, обратное набуханию, - отделение воды от геля называется синерезисом. Примером синерезиса может служить расслаивание простокваши при хранении.

С явлением набухания белков часто встречаются при производстве многих продуктов. При длительном хранении продуктов способность к набуханию у белков снижается вследствие их старения.

В пищевых продуктах от степени гидратации белков в значительной мере зависят сочность, вкус, консистенция и др. показатели качества продукции.

Дегидратация белков - потеря белками связанной воды под влиянием внешних воздействий. Различают обратимую дегидратацию, являющуюся составной частью целенаправленного технологического процесса сублимационной сушки продуктов, и необратимую дегидратацию при денатурации белков.

При сублимационной сушке большая часть воды удаляется из находящегося в замороженном состоянии продукта при разряжении окружающего воздуха, кристаллическая решетка льда разрушается и вода испаряется из продукта через капилляры, минуя жидкую фазу.

При этом из продукта удаляется капиллярно связанная, осмотически связанная вода и большая часть воды, адсорбционно-связанной белками, кроме мономолекулярного слоя на поверхности белковой молекулы. Перед тепловой обработкой или употреблением в пищу сублимированные продукты регидратируют (обычно погружением в воду).

Необратимая дегидратация белков может происходить при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании, а также при тепловой обработке продуктов. При размораживании продуктов некоторая часть воды выделяется в окружающую среду в капельно-жидком состоянии. Вместе с водой из продукта удаляются растворимые вещества - экстрактивные, минеральные, витамины и др.

При тепловой обработке продуктов необратимая дегидратация белков сопровождается выделением воды в окружающую среду. Это явление имеет место при тепловой обработке мясопродуктов, рыбы и нерыбных продуктов моря. Дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности.

Денатурация белка. Многие белки под влиянием некоторых физических и химических факторов свертываются и выпадают в осадок денатурируют. Под денатурацией белка понимают нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под действием внешних факторов. При денатурации нарушается нативная третичная структура и в значительной мере – вторичная, в результате чего изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, когда коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу.

К внешним факторам, вызывающим денатурацию белков, можно отнести нагревание, встряхивание, взбивание, высокую концентрацию Н+ и ОНионов, интенсивную дегидратацию при сушке и замораживании объектов.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка:

1. потерей биологической активности;

2. потерей видовой специфичности;

3. потерей способности к гидратации, денатурированные белки теряют способность к растворению;

4. улучшением атакуемости протеолитическими ферментами;

5. повышением реакционной способности белков;

6. агрегированием белковых молекул.

Агрегирование - это взаимодействие денатурированных молекул белка с образованием более крупных частиц.

В малоконцентрированных растворах в результате агрегирования образуются хлопья белка, например, образование пены при кипячении молока. При денатурации белков в более концентрированных растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду, например, при варке яиц. Белки, уже находящиеся в состоянии более или менее обводненных студней, при тепловой денатурации уплотняются с отделением жидкости в окружающую среду, например выделение жидкости при жарке мяса.

Каждый белок имеет определенную температуру денатурации. При значениях рН-среды, близких к ИЭТ белка, денатурация происходит при более низких температурах и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН-среды в любую сторону от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильности. Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в результате денатурации в студнях при тепловой обработки продуктов. В технологических процессах наибольшее значение имеет тепловая денатурация.

Все пищевые продукты, переработанные с помощью высоких температур, содержат денатурированный белок. У большей части белков денатурация наступает при температуре нагревания выше 50- °С.

Деструкция белков. При тепловой обработке продуктов изменение белков не ограничиваются только денатурацией. При нагревании продуктов при температурах, близких к 100 оС, наблюдается дальнейшее изменение белков, связанное с разрушением их макромолекул, с отщеплением в начале летучих веществ - аммиака, сероводорода, фосфористого водорода, СО2, а затем после деполимеризации белковой молекулы - водорастворимых азотсодержащих веществ. Это явление носит название деструкции.

Образовавшиеся в результате деструкции вещества участвуют в формировании вкуса и запаха продуктов.

Кроме тепловой деструкции существует ферментативная деструкция, которая происходит под действием ферментов. Ферментативная деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста.

Изменение пищевой и биологической ценности белков. При длительной тепловой обработке может происходить заметное ухудшение ценности белков продуктов. На изменение пищевой и биологической ценности значительное влияние оказывают температура и длительность нагрева продукта.

Нагрев продуктов до температуры 80-90°С не вызывает существенных изменений аминокислотного состава. При температуре более 90°С за счет изменений азотсодержащих веществ начинается отделение неорганического фосфора, образование сероводорода и аммиака, выделение углекислоты. При тепловой обработке при температурах выше 100°С, аминокислоты, вступая во взаимодействие с углеводами, окислительному разложению в присутствии кислорода воздуха, образуют соединения, недоступные расщеплению ферментами желудочнокишечного тракта, распадающиеся до аммиака, сероводорода и других низкомолекулярных соединений. При нагреве выше 100°С происходит потеря общего азота, тем большая, чем выше температура и значительнее длительность нагрева.

При участии азотсодержащих веществ происходит неферментативное и ферментативное образование коричневой окраски пищевых продуктов.

Неферментативное покоричневение продуктов происходит при их изготовлении и хранении в результате реакции Майяра, или меланоидинообразования. Коричневые пигменты называются меланоидинами. Ферментативное потемнение продуктов, например, яблок на разрезе, происходит в результате окисления аминокислоты тирозин под действием фермента полифенолоксидаза.

сопровождается потерями массы, вызываемыми сложными структурными изменениями мышечных и соединительно-тканных волокон, денатурацией и коагуляцией белков, изменением структуры воды и рядом других факторов.

С повышением температуры и длительности обработки образца потери массы увеличиваются.

7. Изменение белков при хранении пищевых продуктов На сохраняемость пищевых продуктов влияют их химический состав и интенсивность протекающих в них процессов: физических, физикохимических, химических, биохимических и микробиологических.

При хранении пищевых продуктов белки подвергаются изменению, особенно те их них, которые находятся в продуктах с высоким содержанием воды, хранящихся при повышенной температуре и других неблагоприятных условиях.

Физические и физико-химические процессы протекают в продуктах под действием факторов внешней среды: температуры и относительной влажности воздуха, газового состава, света, механических воздействий. К физическим и физико-химическим процессам относят старение белков и коллоидов. Этот процесс протекает при хранении муки, круп, бобовых культур и др. Он сопровождается снижением способности белков к набуханию, растворимости. При высоких температурах хранения расслаивается белковый студень в кефире, простокваше.

Черствение мякиша хлеба представляет собой физико-химические процессы, связанные со старением денатурированных белков и клейстеризованного крахмала. При этом белковые вещества мякиша хлеба изменяются: уплотняется их структура, снижается гидратационная способность.

Химические процессы происходят в пищевых продуктах без участия ферментов продукта и микроорганизмов.

Видом химической порчи пищевых продуктов при хранении является неферментативное потемнение (меланоидинооброзование). Этот процесс протекает с участием белковых веществ при хранении многих пищевых продуктов (сушеные овощи, картофель, яичный порошок), а также при технологической обработке. Меланоидинообразование при хранении органолептические достоинства: изменяется цвет продукта, появляются посторонние вкус и запах. Этот процесс можно замедлить понижением температур хранения, а также блокированием реакционноспособных группировок главных компонентов реакции.

В процессе хранения мяса и мясопродуктов изменяется их окраска.

После убоя животного поверхностный слой мяса приобретает наиболее интенсивную окраску вследствие окисления миоглобина.

При хранении рыбы в ее белках происходит денатурационные изменения, вследствие чего снижается их растворимость, способность к набуханию и удерживанию тканевого сока.

К биохимическим относят процессы, обусловленные действием ферментов самого продукта. Большое влияние на изменение химического состава при хранении оказывают автолитические процессы.

Автолиз протекает в тканях мяса и рыбы под действием тканевых ферментов. В результате автолиза происходят сложные изменения белков мышечной ткани. Автолитические изменения в мясе подразделяют на две стадии: послеубойное окоченение и созревание.

На первой стадии в мышечной ткани мяса, рыбы происходит накопление молочной кислоты, реакция среды смещается в кислую сторону, это приводит к изменению концентрации солей, уменьшению количества АТФ, а вследствие этого к образованию нерастворимого белкового комплекса - актомиозина. Качество мяса и рыбы на этой стадии низкое.

На второй стадии вследствие биохимических процессов повышается рН и количество АТФ, начинается протеолиз белков, в результате чего в мышечной ткани накапливаются пептиды и свободные аминокислоты.

Повышается набухаемость белков. Созревание мяса сопровождается накоплением экстрактивных веществ, которые влияют на вкус и запах мяса. В результате этих процессов увеличиваются нежность и сочность мяса, улучшаются его вкус и запах.

На стадии глубокого автолиза происходит распад белков, жиров, увеличивается отделение мясного сока, появляется неприятный кислый вкус, качество продуктов резко ухудшается.

В рыбе автолитические изменения проходят очень быстро и приводят к ухудшению ее качества, а затем и к порче.

Все биохимические процессы могут быть заторможены низкими температурами хранения.

Микробиологические процессы - одна из главных причин порчи пищевых продуктов при хранении. Основными микробиологическими процессами являются брожение, гниение, плесневение.

Белки пищевых продуктов подвергаются гниению. Гниение - глубокий распад белков и продуктов их гидролиза, сопровождающийся образованием неприятно пахнущих веществ. Этот процесс возбуждается преимущественно гнилостными бактериями. Гниение возникает в продуктах, богатых белком. Гнилостные процессы происходят в щелочной среде и начинаются с гидролиза белков до полипептидов и аминокислот. В результате гниения образуется ряд соединений, которые токсичны и имеют неприятный запах (путресцин, кадаверин, меркаптаны, фенол, крезол, индол, скатол), а также сероводород, аммиак, углекислый газ. В результате разложение белков под действием гнилостных бактерий продукты не только приобретают неприятный запах, но и становятся ядовитыми.

Микробиологические процессы также замедляются при низких температурах хранения.

8. Белки как основа для создания новых форм пищи Новые продукты питания, получаемые на основе грубых белковых и других фракций продовольственного сырья, принято называть новыми формами пищи, а также структурированными, текстурированными или искусственными пищевыми продуктами.

Новые формы пищи производят в виде аналогов и текстуратов белка.

Аналоги имитируют готовые к употреблению традиционные пищевые продукты, например, зернистую икру, молочные и мясные изделия.

Текстураты белка имитируют по структуре и физико-химическим свойствам характерные традиционные пищевые системы и элементы структуры продуктов питания. Они призваны заменить значительную часть традиционного пищевого сырья при его переработке в конечные пищевые изделия, называемые комбинированными.

Источниками белка обычно служат либо организмы, накапливающие значительное количество запасных белков, или биосинтезирующие белки, либо побочные продукты переработки животного или растительного сырья. К наиболее перспективным источникам пищевого белка в странах СНГ относятся продукция растениеводства, биомасса одноклеточных, побочное сырье пищевой, мясной и молочной промышленности.

Пищевые белки производят в виде трех основных типов продуктов, которые различаются по содержанию белка, его фракционному составу.

Первый тип содержит около 50 % белка. К нему относятся обезжиренная мука бобов сои, других масличных культур, дезинтеграт биомассы дрожжей.

Второй тип продуктов - концентраты с содержанием белка 70-75 %.

Третий тип белковых продуктов - изоляты, содержащие 90 % белка и более.

В соответствии со структурными функциями белка в перерабатываемых системах и готовых продуктах предложена классификация процессов его переработки в виде трех групп технологий.

В процессах первой группы белок перерабатывается непосредственно в конечный пищевой продукт. К их числу относятся белковые напитки, отбеливатели кофе, желе, взбивные изделия, ряд аналогов молочных продуктов и т.д.

В процессах второй группы белок перерабатывают сначала в полупродукты, служащие элементами структуры конечного продукта.

Полупродуктами могут быть текстураты белка в виде гелей, пен. Для получения пищевых продуктов обычно смешивают полупродукты со связующим элементом При получении аналогов мясопродуктов в качестве белковых структурных элементов используют белковые волокна, пучок волокон, В качестве связующего применяют такие системы, как мясные фарши.

Третья группа процессов переработки белка в пищевые продукты предполагает использование его в качестве наполнителя геля, образованного пищевой гелеобразующей системой. Так, при производстве аналогов зернистой икры используют гели желатина, наполненные казеином или другими белками. Требования к свойствам белка для третьей группы сводятся к условию, чтобы белокнаполнитель в минимальной степени воздействовал на механические и другие физико-химические свойства геля.

9. Методы определения белков в пищевых продуктах Для определения общего количества белков и других азотсодержащих веществ чаще всего применяется метод Кьельдаля. Сущность метода в том, что навеску продуктов сжигают в концентрированной серной кислоте. Далее все органически вещества распадаются до воды и углекислого газа, а азот превращается в аммиак, который с серной кислотой образует (NH4)2 SO4. Аммиак отгоняют и определяют количество азота. Это количество азота умножают на коэффициент 6,25 и получают общее количество азотсодержащих веществ в продукте в пересчете на белок. Коэффициент 6,25 вычисляем по среднему содержанию азота в молекуле белка: 100/16 = 6,25. Если в белке содержится не 16 % азота, то коэффициент для пересчета на белок будет не 6,25, а другим, например, для кукурузы он равен 6,39.

Для исследования белков их необходимо выделять в чистом виде, что очень трудно, так как они обладают высокой чувствительностью к внешним воздействиям: Для выделения белков из биологических объектов растворимые белки переводят в раствор с помощью определенных реагентов, а нерастворимые белки оставляют в твердом состоянии и удаляют сопутствующие белкам вещества. Полученные растворы представляют собой смеси белков, которые служат для выделения из них отдельных фракций.

Фракционирование белков ведут разными способами: солями, органическими растворителями, хроматографически и др.

Вопросы для самоконтроля:

1. Какими соединениями представлены азотсодержащие вещества в пищевых продуктах?

2. Для каких групп азотсодержащих соединений устанавливаются ПДК в пищевых продуктах и почему?

3. По каким признакам классифицируются аминокислоты?

4. Какую реакцию будут иметь водные растворы диаминодикарбоновых кислот?

5. Какое количество аминокислот и пептидных связей содержится в тетрапептиде?

6. Назовите характерные особенности первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур белка.

7. Дайте характеристику изоэлектрической точке белка.

8. По каким признакам и как классифицируются белки?

9. Назовите пищевые продукты, содержащие значительное количество белка.

10. Что такое лимитирующая аминокислота?

11. Почему чем больше соединительной ткани содержится в мясе, тем его биологическая и пищевая ценность ниже?

12. Как увеличить водосвязывающую способность белков? Объясните, это явление.

13. Какие причины могут вызвать дегидратацию белка?

14. Что происходит с белком при его денатурации?

15. Какие процессы происходят с белками при хранении пищевых продуктов?

1. Грачок М.А. Химические основы сырья и товаров: Учеб. пособие.

- Минск: БГЭУ, 1996. - С. 134-144.

2. Журавлева М.Н. Теоретические основы товароведения продовольственных товаров и стандартизации: Учебник для студентов высш. учеб. заведений. - М.: Экономика, 1984. - С. 39-54.

3. Колесник А.А., Елизарова Л.Г. Теоретические основы товароведения продовольственных товаров: Учеб. для вузов. М.:

Экономика, 1990. - С. 87-111.

4. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е., Кочеткова А.А., Кобелева И.Б.

Пищевая химия: Конспект лекций. В 2-х ч.Ч.I. М.: Издательский комплекс МГУПП, 1998. - С. 47-93.

5. Основы биохимии: Учебник/ А.А. Анисимов, А.Н. Леонтьева, И.Ф.

Александрова и др.; Под. ред. А.А. Анисимова. - М.: Высшая школа, 1986. - С. 32-177.

6. Писаренко А.П., Хавин З.Я. Курс органической химии: Учебник для нехим. спец. вузов.- М.: Высшая школа, 1985. - С. 310-341.

7. Товароведение продовольственных товаров: Учеб. пособие / Микулович Л.С., Локтев А.В., Фурс Н.И. и др.; Под общ. ред. О.А.

Брилевского. - Мн.: БГЭУ, 2001. – С. 66-76.



Похожие работы:

«Некоммерческая организация Ассоциация московских вузов Федеральное государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Московский государственный агроинженерный университет имени В.П. Горячкина Научно-информационный материал Оценка технического состояния дизелей с топливной системой Common Rail Москва 2011 1 СОДЕРЖАНИЕ КУРСА ЛЕКЦИЙ Стр. Лекция 1. Обоснование необходимости разработки новых методов диагностирования ТА дизелей с 3 топливной системой Common Rail.......»

«Экологическое путешествие По следам научных экспедиций по реке Урал Экологическое путешествие По следам научных экспедиций по реке Урал Тезисы Вступление. Научных экспедиций по реке Урал было немало. Об этом свидетельствует собранная литература Татьяной Васильевной Нестеренко и представленная здесь. Особенно подробно о них можно узнать из фундаментального труда вицепрезидента Русского географического общества, члена-корреспондента РАН, директора Института степи А. А. Чибилева Бассейн Урала:...»

«357 Лекция XXI. ФОРМЫ ОРГАНИЗАЦИИ ПРОЦЕССА ОБУЧЕНИЯ СУЩНОСТЬ, ФУНКЦИИ, ПРИРОДА УЧЕБНОЙ ФОРМЫ, ОСНОВНЫЕ И ОБЩИЕ ЭЛЕМЕНТЫ ЕЕ СТРУКТУРЫ Форма обучения представляет собой целенаправленную, четко организованную, содержательно насыщенную и методически оснащенную систему познавательного и воспитательного общения, взаимодействия, отношений учителя и учащихся. Результатом такого взаимодействия является профессиональное совершенствование учителя, усвоение детьми знаний, умений и навыков, развитие их...»

«КОНСПЕКТ ЛЕКЦИЙ ПО ДИСЦИПЛИНЕ ЭКСКУРСОВЕДЕНИЕ Доцент кафедры Циклических видов спорта и туризма Журавлева М.М. I. ИСТОРИЧЕСКИЙ ЭКСКУРС ПО ОСНОВНЫМ ДОСТОПРИМЕЧАТЕЛЬНОСТЯМ История города. Улицы г. Иркутска. Старые и новые названия. Город Иркутск был основан на месте слияния рек Иркута и Ангары в 1661 г. Сначала это был деревянный острог, довольно быстро разраставшийся, уже через 25 лет ему был придан статус города. Основание острога связано с территорией, прилегающей к центральной площади города...»

«5 ГОСУДАРСТВЕННЫЙ КОМИТЕТ СВЯЗИ, ИНФОРМАТИЗАЦИИ И ТЕЛЕКОММУНИКАЦИОННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ РЕСПУБЛИКИ УЗБЕКИСТАН ТАШКЕНТСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАЦИОННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ Допустить к защите Зав. кафедрой Педагогика технического образования _ 2013 г. ВЫПУСКНАЯ КВАЛИФИКАЦИОННАЯ РАБОТА на тему: СОЗДАНИЕ ЭЛЕКТРОННОГО УЧЕБНОГО ПОСОБИЯ ПО КУРСУ “ОСНОВЫ ПЕРЕДАЧИ ДАННЫХ” Выпускник Абдуллаева С. Э. подпись Ф.И.О. Руководитель _ Джураев Р. Х. подпись Ф.И.О. Консультант по БЖД Борисова Е. А._ подпись Ф.И.О. Рецензент...»

«05.12.2011 любимцы - начальный курс научных открытий 06:00 Line-up 10:00 Отдел защиты животных 12:15 Из истории великих 10:00 Новости Rap Info 2009 - спецвыпуск научных открытий 2x2 10:05 Line-up 10:55 Ветеринар Бондай Бич 12:30 Лекции Марка Стила 11:00 A-One Hip-Hop Top 10 11:20 SOS дикой природы 13:00 Зачем и почему 06:00 Химэн 11:45 Line-up 11:50 Последний шанс 13:30 Искатели во времени 06:30 Вольтрон 13:00 Все свои 12:45 Полиция Феникса: Отдел 14:00 Исследовательский 06:55 Оазис 13:45...»

«Лекция 8 Радиоактивный распад ядер 1. Радиоактивность. Самопроизвольное (спонтанное) превращение одних атомных ядер в другие, сопровождаемое испусканием одной или нескольких частиц, называется радиоактивностью. Условились считать, что время радиоактивного распада ядер составляет не менее 10-12 с. За это время происходит большое число разнообразных внутриядерных процессов, полностью формирующих вновь образовавшееся ядро. Ядра, испытывающие радиоактивный распад, называются радиоактивными. Ядра,...»

«1 УЗБЕКСКОЕ АГЕНТСТВО СВЯЗИ И ИНФОРМАТИЗАЦИИ ТАШКЕНТСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАЦИОННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ Допустить к защите Зав. Кафедрой Педагогика технического образования _2012 г. ВЫПУСКНАЯ КВАЛИФИКАЦИОННАЯ РАБОТА на тему: Разработка электронного курса по предмету Системы коммутации в подвижных радиосредствах Выпускник Ускова А.А подпись Ф.И.О. Руководитель Абдужаппарова М.Б. _ подпись Ф.И.О. Консультант по БЖД Борисова Е.А. подпись Ф.И.О. Рецензент доц. Ходжаев Н.С. подпись Ф.И.О. Ташкент УЗБЕКСКОЕ...»

«Министерство образования и науки Российской Федерации Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ТУРИЗМА И СЕРВИСА (ФГБОУ ВПО РГУТиС) Филиал Федерального государственного бюджетного образовательного учреждения высшего профессионального образования РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ТУРИЗМА И СЕРВИСА в г. Самаре (Филиал ФГБОУ ВПО РГУТИС в г.Самаре) Кафедра Технологий сервиса и дизайна ДИПЛОМНЫЙ...»

«328 Лекция 17. Политические технологии: современные возможности § 1. Политические технологии или технологии в политике? В политической жизни важно не только знание теоретических подходов, концепций, но и то, как на деле ?, какими методами, приемами”, “ с помощью каких технологий реализуется политика ?. На эти вопросы отвечает прикладная или практическая политология, занимающаяся исследованием, прогнозированием конкретных политических событий, дающая возможность субъектам политической...»

«РОССИЙСКАЯ АКАДЕМИЯ ГОСУДАРСТВЕННОЙ СЛУЖБЫ при ПРЕЗИДЕНТЕ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ В.Д. ПОПОВ ПАРАДИГМЫ ИССЛЕДОВАНИЯ ИНФОРМАЦИОННЫХ ПРОЦЕССОВ Лекции УДК 070 (075.8) ББК 76.0 П 57 Попов В.Д. П 57 Парадигмы исследования информационных процессов: Лекции. – М.: Изд-во РАГС, 2010. – 60 с. Лекции Владимира Дмитриевича Попова – доктора философских наук, профессора, заслуженного деятеля науки Российской Федерации – посвящены проблемам исследования информационного общества в современном мире. Автор подробно...»

«МУНИЦИПАЛЬНОЕ БЮДЖЕТНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ КУЛЬТУРЫ ЦЕНТРАЛИЗОВАННАЯ СИСТЕМА ОБЩЕДОСТУПНЫХ БИБЛИОТЕК г. БРЯНСКА ЦЕНТРАЛЬНАЯ ГОРОДСКАЯ БИБЛИОТЕКА им. П.Л. ПРОСКУРИНА Мы не приёмыши, края но законные дети этого края.От отца к сыну, внуку и правнуку. ЛЕКЦИЯ В ПОМОЩЬ ИЗУЧЕНИЮ ИСТОРИИ РОДНОГО КРАЯ (БЕЖИЦЫ) НОВАЯ РЕДАКЦИЯ БРЯНСК—2012 г. 1 Мы не приёмыши, но законные дети этого края.От отца к сыну, внуку и правнуку : лекция в помощь изучению истории родного края (Бежицы) / сост. Г.Г.Моцар. – Брянск,...»

«ЛЕКЦИИ ПО ИСТОРИИ РУССКОЙ ЛИТЕРАТУРЫ ХІХ века (ІІ пол.) УДК 811.161.0(091) ББК 83.3(2Рос=Рус)1я7 Р 89 Рекомендовано к изданию Ученым советом филологического факультета БГУ (протокол № 1 от 20. 10. 2004) А в т о р ы: Н. Л. Блищ (И. А. Гончаров, Проза А. П. Чехова); С.А. Позняк (Новаторство драматургии А. П. Чехова, А. Н. Островский) Р е ц е н з е н т ы: кандидат филологических наук, доцент — А. В. Иванов; кандидат филологических наук, доцент — Н. А. Булацкая Русская литература ХIХ века (II...»

«Федеральное агентство по образованию Федеральное государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Сибирский федеральный университет ТЕОРИЯ И ПРАКТИКА СОЦИОКУЛЬТУРНОГО МЕНЕДЖМЕНТА Курс лекций Укрупненная группа 07000 Культура и искусство Направление 071200.62 Социально-культурная деятельность и народное художественное творчество Факультет искусствоведения и культурологии Кафедра рекламы и социально-культурной деятельности Красноярск 2007 Модуль 1....»

«психология личности Том 1 Издательский Дом БАХРАХ ББК 88 Р 18 ХРЕСТОМАТИЯ ПО ПСИХОЛОГИИ ЛИЧНОСТИ Редактор-составитель - ДМ. Райгородский Предисловие - ДМ. Райгородского Научные рецензенты: доктор психологических наук Г.В. Акопов кандидат психологических наук П.В. Янъшин Самарский Государственный Педагогический Университет Райгородский Д.Я. Р 18 Психология личности. Т.1. Хрестоматия. Издание второе, дополненное. - Самара: Издательский Дом БАХРАХ, 1999. - 448 с. ISBN 5-89570-007-1 Предлагаемая...»

«ТОМСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ УТВЕРЖДАЮ Проректор по учебной работе ТГУ В.В. Демин _ 2014 г. УЧЕБНЫЙ ПЛАН программы повышения квалификации Актуальные и проблемные вопросы государственной политики в области энергосбережения и повышения энергетической эффективности Категория слушателей: представители федеральных органов исполнительной власти, органов исполнительной власти субъектов РФ, органов местного самоуправления, представители организаций и учреждений бюджетной сферы, ответственных за...»

«К. Водоестьев ТЕОРИЯ ОТНОСИТЕЛЬНОСТИ И АЛЬБЕРТ ЭЙНШТЕЙН (2 лекции для гуманитариев) Издание второе, дополненное и переработанное СОДЕРЖАНИЕ ВВЕДЕНИЕ ЗАГАДКА ЭЙНШТЕЙНА Биография Эйнштейна и история опубликования теории относительности.2 Основные положения специальной теории относительности Эйнштейна РАЗВИТИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЙ О СВЕТЕ Развитие физики Опыт Майкельсона Поиски выхода Баллистическая теория Вальтера Ритца ПРОВЕРКА ТЕОРИИ ОТНОСИТЕЛЬНОСТИ Философское отступление Логическая критика теорий...»

«Лекция 5. Стратегия развития информационных технологий на предприятии Понятие, сущность и роль ИТ-стратегии в деятельности предприятия. 1. С точки зрения современного менеджмента под стратегией понимается управленческий план, направленный на укрепление позиций организации, удовлетворение потребностей ее клиентов и достижение определенных результатов деятельности. Иными словами, стратегия организации призвана ответить на вопрос, каким образом переместить эту компанию из текущего состояния в...»

«Лекция 17 Закон Республики Беларусь О радиационной безопасности населения Настоящий закон определяет основы правового регулирования в области обеспечения радиационной безопасности населения, направлен на создание условий, обеспечивающих охрану жизни и здоровья людей от вредного воздействия ионизирующего излучения. 1. Некоторые из основных понятий: радиационная безопасность – состояние защищенности настоящего и будущих поколений людей от вредного воздействия ИИ; ИИ – излучение, которое создается...»

«Лекция 5. Трансакции и трансакционные издержки Вопросы: • 1. Понятие, происхождение и значение трансакций. Классификация трансакций. • 2. Трансакционные издержки: содержание и значение. • 3. Виды трансакционных издержек. • 4. Проблема количественной оценки трансакционных издержек. • 5. Использование теории трансакционных издержек для объяснения некоторых процессов переходной экономики. Литература 1. Олейник А.Н. Институциональная экономика. М., 2000, тема 5. 2. Шаститко А.Е. Новая...»









 
2014 www.konferenciya.seluk.ru - «Бесплатная электронная библиотека - Конференции, лекции»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.